Ферменты плазмы крови – что это такое, их структура, отличительные черты, классификация

Ферменты плазмы (сыворотки) крови

Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы: секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции. Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие – в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи – в лизосомах (β-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах. При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются» в кровь; их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей.

Экскреторные ферменты синтезируются главным образом в печени (лейцинаминопептидаза, щелочная фосфатаза и др.). В физиологических условиях эти ферменты в основном выделяются с желчью. Еще не полностью выяснены механизмы, регулирующие поступление данных ферментов в желчные капилляры. При многих патологических процессах выделение экскреторных ферментов с желчью нарушается, а активность в плазме крови повышается.

Особый интерес для клиники представляет исследование активности индикаторных ферментов в сыворотке крови, так как по появлению в плазме или сыворотке крови ряда тканевых ферментов в повышенных количествах можно судить о функциональном состоянии и поражении различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры). При остром инфаркте миокарда особенно важно исследовать активность креатинкиназы, АсАТ, ЛДГ и оксибутиратдегидрогеназы.

При заболеваниях печени, в частности при вирусном гепатите (болезнь Боткина), в сыворотке крови значительно увеличивается активность АлАТ и АсАТ, сорбитолдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы и некоторых других ферментов. Большинство ферментов, содержащихся в печени, присутствуют и в других органах тканей. Однако известны ферменты, которые более или менее специфичны для печеночной ткани. К таким ферментам, в частности, относится γ-глутамилтранспептидаза, или γ-глутамилтрансфе-раза (ГГТ). Данный фермент – высокочувствительный индикатор при заболеваниях печени. Повышение активности ГГТ отмечается при остром инфекционном или токсическом гепатите, циррозе печени, внутрипеченоч-ной или внепеченочной закупорке желчных путей, первичном или метастатическом опухолевом поражении печени, алкогольном поражении печени. Иногда повышение активности ГГТ наблюдается при застойной сердечной недостаточности, редко – после инфаркта миокарда, при панкреатитах, опухолях поджелудочной железы.

Органоспецифическими ферментами для печени считаются также гистида-за, сорбитолдегидрогеназа, аргиназа и орнитинкарбамоилтрансфераза. Изменение активности этих ферментов в сыворотке крови свидетельствует о поражении печеночной ткани.

В настоящее время особо важным лабораторным тестом стало исследование активности изоферментов в сыворотке крови, в частности изофермен-тов ЛДГ. Известно, что в сердечной мышце наибольшей активностью обладают изоферменты ЛДГ₁ и ЛДГ₂, а в ткани печени – ЛДГ₄ и ЛДГ₅ (см. главу 10). Установлено, что у больных с острым инфарктом миокарда в сыворотке крови резко повышается активность изоферментов ЛДГ₁ и отчасти ЛДГ₂. Изоферментный спектр ЛДГ в сыворотке крови при инфаркте миокарда напоминает изоферментный спектр сердечной мышцы. Напротив, при паренхиматозном гепатите в сыворотке крови значительно возрастает активность изоферментов ЛДГ₄ и ЛДГ₅ и уменьшается активность ЛДГ₁ и ЛДГ₂.

Диагностическое значение имеет также исследование активности изофер-ментов креатинкиназы в сыворотке крови. Существуют по крайней мере 3 изофермента креатинкиназы: ВВ, ММ и MB. В мозговой ткани в основном присутствует изофермент ВВ (от англ. brain – мозг), в скелетной мускулатуре – ММ-форма (от англ. muscle – мышца). Сердце содержит гибридную МВ-форму, а также ММ-форму. Изоферменты креатинкиназы особенно важно исследовать при остром инфаркте миокарда, так как МВ-форма в значительном количестве содержится практически только в сердечной мышце. Повышение активности МВ-формы в сыворотке крови свидетельствует о поражении именно сердечной мышцы.

Возрастание активности ферментов сыворотки крови при многих патологических процессах объясняется прежде всего двумя причинами: 1) выходом в кровяное русло ферментов из поврежденных участков органов или тканей на фоне продолжающегося их биосинтеза в поврежденных тканях; 2) одновременным повышением каталитической активности некоторых ферментов, переходящих в кровь. Возможно, что повышение активности ферментов при «поломке» механизмов внутриклеточной регуляции обмена веществ связано с прекращением действия соответствующих регуляторов и ингибиторов ферментов, изменением под влиянием различных факторов строения и структуры макромолекул ферментов.

Биохимический анализ крови. Ферменты. Часть первая

Что говорит биохимический анализ крови о ферментах и о жизнедеятельности нашего организма

Итак, в предыдущей статье мы выяснили, что по биохимическому анализу крови можно узнать обо всем, что творится в организме. Ну вот и откроем нашу книгу на главе «Ферменты». Они растворены в крови в мельчайших концентрациях, но почему определение именно их уровня иногда может стать решающим в постановке диагноза? Вообще, что это такое и какую роль они играют? Давайте разберемся.

Ферменты (энзимы) — это вещества белковой природы, которые ускоряют протекание тех или иных реакций обмена в организме в десятки, а то и сотни раз.

Без ферментов не обходится ни одна реакция. Причем каждый фермент способен воздействовать только на одну-единственную мишень, то есть для этой группы веществ характерна высокая специфичность. А еще он работает лишь в определенных условиях (кислая/щелочная среда, высокая/низкая температура). Каждый энзим состоит из так называемой белковой базы (апофермент) и активного центра (кофермент), который может иметь различное строение (ион, высоко/низкомолекулярный компонент). Собственно, именно активный центр и катализирует реакцию.

Так как вещество весьма специфично, то, само собой, у каждого фермента есть свой субстрат, который подходит ему, как замок ключу. Присоединяясь к субстрату, энзим при помощи активного центра «толкает» реакцию, после чего в итоге из субстрата образуется продукт, обладающий уже совершенно другими свойствами и необходимый организму для каких-либо следующих реакций.

А теперь представьте, что каждую минуту в вашем теле происходят миллионы биохимических взаимодействий… И во всех участвуют ферменты.

Есть ферменты, которые характерны для всех типов клеток и катализируют общие для них всех реакции. А есть ферменты, которые в наибольших количествах можно обнаружить только в определенных клетках определенных органов. Они и представляют диагностическую ценность, а, значит, ими и займемся. В первой части нашей «книги ферментов» мы поговорим о трансаминазах — отдельной и очень характерной группы ферментов.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ, АЛТ)

Она относится к трансаминазам, то есть путем отщепления и переноса определенной аминокислоты (в данном случае аланина) превращает одну биологическую молекулу в другую.

Фермент производится внутри клеток, поэтому в норме в крови практически не определяется. Несмотря на то, что АЛТ есть и в клетках сердца, мышц, и в клетках почек, в больших количествах он синтезируется в печени, именно поэтому и представляя собой маркер острой клеточной патологии. Почему? При остром процессе клетки гибнут, а все, что было в их цитоплазме, выходит в кровеносное русло. Соответственно, мы и наблюдаем повышение концентрации АЛТ (и не только, но об этом позже), причем часто этот скачок очень значительный (в 5-10 раз).

Повышение АЛТ можно обнаружить уже за 1-4 недели до появления первых клинических признаков заболевания.

Норма : до 40 ед/л у мужчин, до 32 ед/л у женщин.

Повышение : может быть физиологическим (прием снотворных, оральных контрацептивов, эхинацеи, валерианы, нестероидных противовоспалительных средств; сильные физические нагрузки; у подростков в период активного роста), а может наблюдаться при заболеваниях, приводящих к разрушению клеток печени (острый гепатит, цирроз, рак печени, печеночные метастазы), при закупорке желчных протоков камнями (механическая или подпеченная желтуха), при введении гепатотоксичных препаратов (некоторые лекарства, отравление солями свинца), при массивных ожогах, при массивном инфаркте миокарда и повреждениях мышечной ткани. Также может наблюдаться у страдающих алкогольной зависимостью, жировым гепатозом или стеатозом (когда происходит перерождение печеночной ткани в жировую), у постоперационных больных.

Снижение : при крайне тяжелой степени цирроза в запущенной стадии, когда уже фактически не остается живых клеток, при дефиците витамина В6.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ, АСТ)

Еще один фермент из класса трансаминаз, теперь уже переносящий с молекулы на молекулу аспартат. Так же, как и АЛТ, он находится внутри клеток в цитоплазме и митохондриях, а при клеточной деструкции выделяется в кровь. Наибольшая активность АСТ зарегистрирована в печени, сердце, мышцах и почках.

Концентрация фермента в крови повышается в 5-10 раз при острых печеночных патологиях, в 4-5 раз при инфаркте миокарда. В последнем случае она сохраняется до 5 дней и затем должна снижаться. Если снижения не происходит или отмечается дальнейшее увеличение, это говорит о неблагоприятном для пациента прогнозе — расширении области некроза миокарда.

Норма : 15-31 ед/л для мужчин, 20-40 ед/л для женщин.

Повышение : физиологическое (прием снотворных, оральных контрацептивов, эхинацеи, валерианы, нестероидных противовоспалительных средств; сильные физические нагрузки; у подростков в период активного роста), патологическое (острый гепатит, цирроз, злокачественные новообразования, метастазы, жировой гепатоз, застой желчи в результате механической закупорки протоков камнями, гепатоз; инфаркт миокарда и прочие патологии, связанные с разрушением мышечных клеток, — ожоги, травмы; тепловой удар, отравление ядовитыми грибами).

Снижение : крайняя степень цирроза, дефицит витамина В6.

Гамма-глутамилтрансфераза (гамма-глутамилтранспептидаза, ГГТ)

Очередной фермент из класса трансаминаз, изменяет биомолекулы благодаря переносу с одной на другую аминокислоты глутамина. В большой степени участвует в обмене жиров, отвечая за преобразование холестерина и триглицеридов. Это главный маркер застоя желчи.

ГГТ — также внутриклеточный фермент, и его повышение характерно для деструктивных клеточных процессов. В отличие от двух первых ферментов, наибольшее количество ГГТ содержится в органах желудочно-кишечного тракта: печени, поджелудочной железе и чуть меньше — в почках.

Норма : до 50 ед/л для мужчин, до 32 ед/л для женщин.

Повышение : при поражениях печени (острый/хронический гепатит, цирроз, алкогольная интоксикация, обтурация камнями желчных путей, злокачественные опухоли печени), при поражениях поджелудочной железы (острый/хронический панкреатит, сахарный диабет, панкреонекроз, рак), при поражениях почек (обострение гломерулонефрита и пиелонефрита), также может встречаться при инфекционном мононуклеозе, гипертиреозе, раке простаты, иногда отмечают при сердечной недостаточности из-за нарушения работы почек.

Снижение : при приеме оральных контрацептивов, эстрогенов, из-за низкой физической активности, вегетарианства, при гипотиреозе.

2.3.4. Ферменты

Листать назад

Оглавление

Листать вперед

Динамическое равновесие обменных процессов в организме в существенной мере зависит от участия в них биологических катализаторов (ферментов) и состояния ингибирующих систем (антиферментов). Нарушения синтеза или активности ферментативных систем (ферментопатии) могут иметь тяжелые последствия для организма (при дефиците фенилаланингидроксилазы – психическая неполноценность у детей; при недостаточности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы – гемолитическая анемия – и т.п.).

Одним из способов лечения ферментопатии является восполнение дефицита недостающего фермента или кофермента. Так, при снижении секреторной функции желудочно-кишечного тракта вводят препараты ферментов – пепсин, панкреатин, желудочный соки др., при гиповитаминозах – коферменты (кокарбоксилаза, липоевая кислота, коэнзим А и др.).

Наличие у ферментных препаратов фармакологических свойств (в частности, способности вызывать протеолиз, фибринолитическое, противовоспалительное действие) позволяет успешно применять их при различной патологии в хирургической, терапевтической, стоматологической практике. Высокой противовоспалительной активностью обладают протеазы, нуклеазы и лиазы (трипсин, химотрипсин, рибонуклеаза, лидаза), широко используемые при лечении гнойных процессов мягких тканей и костей различной локализации, трофических язв, ожогов, тромбофлебитов, гнойных заболеваний легких и плевры.

Патология, обусловленная или сопровождающаяся чрезмерной активацией ферментных систем (острый панкреатит – активация протеолитических ферментов, повышенная кровоточивость – активация фибринолиза, и др.), требует лечения ингибиторами ферментов, например, апротинином (контрикал, трасилол).

Препараты ферментов разделяют по субстратной активности на протеолитические ферменты, протеазы (расщепляют белки), нуклеазы (нуклеиновые кислоты), лиазы (мукополисахариды).

Протеолитические ферменты играют важную роль как во многих жизненных процессах (пищеварение, свертывание крови, регуляция кровяного давления), так и при развитии патологических процессов (воспаление, аллергия и т.д.).

В лечебной практике используют препараты, содержащие протеолитические ферменты животного ( пепсин, трипсин, химотрипсин ), микробного ( террилитин, гигролитин, стрептокиназа ) и растительного происхождения ( папаин, бромелаин ).

Они гидролизуют пептидные связи в молекуле белка, вызывая лизис нежизнеспособных тканей. Жизнеспособные ткани влиянию не поддаются, так как молекулы нативных белков стабилизированы рядом нековалентных связей, что сохраняет их структуру, делая недоступными пептидные связи для активного центра протеаз; кроме того, в жизнеспособных тканях имеются специфические ингибиторы протеолитических ферментов.

Трипсин, химотрипсин, террилитин и другие препараты способствуют очищению раневых поверхностей, расплавляя некротизированные ткани и фибринозные образования, разжижая вязкие секреты и экссудаты, сгустки крови, оказывают противовоспалительное действие. Все это улучшает микроциркуляцию ткани, ускоряет процесс регенерации и заживление ран. Действие их физиологично, поскольку в естественных условиях процесс очищения раны также протекает с участием протеаз. Очищение раны от некротизированных тканей устраняет благоприятную среду для микроорганизмов, уменьшает их количество в зоне поражения, облегчает доступ антибактериальных препаратов к очагу воспаления.

Трипсин и химотрипсин можно инъецировать. При введении их внутримышечно или в переходную складку слизистой оболочки полости рта они оказывают противовоспалительное и противоотечное действие, ускоряют рассасывание гематом, активируют процессы регенерации, повышают фагоцитоз.

Препараты протеолитических ферментов иногда вызывают аллергические реакции.

В очаге воспаления под влиянием протеолитических ферментов образуется увеличенное количество биологически активных веществ – кининов (брадикинина и каллидина), которые расширяют сосуды, вызывают гиперемию, увеличивают экссудацию, деление фибробластов, раздражают болевые рецепторы. При высокой активности кининов наблюдается расширение сосудов, снижение артериального и венозного давления, нарушается образование микротромбов. В этих условиях положительный эффект оказывают ингибиторы протеолитических ферментов (пантрипин, контрикал). Они предотвращают развитие некротических изменений в тканях и их распад, снижают количество кининов.

Нуклеазы – ферменты, расщепляющие рибонуклеиновую и дезоксирибонуклеиновую кислоту, используются для лечения хронических гнойных воспалительных процессов. Они снижают вязкость гноя, слизи, оказывают противовоспалительное действие. Нуклеазы способны задерживать размножение ряда патогенных для человека вирусов, которые, проникая в клетку макроорганизма, теряют свою оболочку, и становятся объектом воздействия (незащищенная нуклеиновая кислота) соответствующих ферментов ( рибонуклеаза или дезоксирибонуклеаза ).

При хронических воспалительных процессах применяют лиазы – ферменты, расщепляющие мукополисахариды, в том числе гиалуроновую кислоту.

Она является основным “цементирующим” соединительную ткань веществом. При деполимеризации гиалуроновой кислоты лиазами проницаемость тканевых барьеров повышается, что в ряде случаев имеет негативное значение, так как может способствовать увеличению отека при острых воспалительных процессах и распространению инфекции и продуктов жизнедеятельности микроорганизмов. Препараты гиалуронидазы – лидаза и ронидаза увеличивают проницаемость тканей, улучшают их трофику, делают более эластичной рубцовую ткань, способствуют рассасыванию гематом, устранению контрактур. Их применяют при лечении хронических воспалительных процессов, мышечных контрактур (например, височно-нижнечелюстного сустава, для размягчений рубцовой ткани, рассасывания гематом. Ронидаза используется только местно. Лидаза – специально очищенный препарат, пригоден для инъекционного введения.

Среди побочных эффектов препаратов ферментов возможны аллергические реакции различной интенсивности (очень редко – анафилактический шок), интоксикации вследствие всасывания токсических продуктов некролиза, а также проявления их раздражающего действия (боль, инфильтраты при инъекциях). С целью уменьшения побочных эффектов препараты не рекомендуется оставлять на длительное время в патологическом очаге; в качестве растворителя при инъекциях целесообразно использовать 0,25-0,5% новокаин; одновременно показано назначение антигистаминных средств и салицилатов.

Применение ферментных препаратов противопоказано при наличии аллергизации организма, злокачественных опухолевых процессов, повышенной кровоточивости, декомпенсации сердечной деятельности, поражении печени и почек.

Применяется местно и инъекционно.

Выпускается во флаконах и ампулах по 0,005 и 0,01 г.

Применяется местно и инъекционно (внутримышечно или в переходную складку полости рта).

Выпускается во флаконах по 0,005 и 0,01 г.

Применяется местно и инъекционно.

Выпускается во флаконах и ампулах по 0,005, 0,01, 0,025 и 0,05 г.

Вводится электрофоретически и инъекционно (под рубец, под кожу, внутримышечно). Выпускается во флаконах, содержащих 64 условных единиц сухой стерильной лидазы (0,1 г).

14 Виды ферментов плазмы крови. Ферментные симптомы отдельных заболеваний.

Все ферменты, содержащиеся в плазме крови, можно разделить на три группы:

• секреторные ферменты – синтезируются в печени, выделяются в кровь, где выполняют свою функцию (например, факторы свёртывания крови);

• экскреторные ферменты – синтезируются в печени, в норме выделяются с желчью (например, щелочная фосфатаза), их содержание и активность в плазме крови возрастает при нарушении оттока желчи;

• индикаторные ферменты – синтезируются в различных тканях и попадают в кровь при разрушении клеток этих тканей. В разных клетках преобладают различные ферменты, поэтому при повреждении того или иного органа в крови появляются характерные для него ферменты. Это может быть использовано в диагностике заболеваний.

Например, при повреждении клеток печени (гепатит) в крови возрастает активность аланинаминотраноферазы (АЛТ), аспартатаминотрансферазы (ACT), изофермента лактатдегидрогеназы ЛДГ5, глутаматдегидрогеназы, орнитинкарбамоилтрансферазы.

При повреждении клеток миокарда (инфаркт) в крови возрастает активность аспартатаминотрансферазы (ACT), иэофермента лактатдегидрогеназы ЛДГ1, изофермента креатинкиназы MB.

При повреждении клеток поджелудочной железы (панкреатит) в крови возрастает активность трипсина, α-амилазы, липазы.

15 Химический состав крови: небелковые вещества плазмы крови – азотистые и безазотистые. Общий и остаточный азот. Азотемия, ее виды и причины возникновения.

Небелковые азотистые компоненты крови (остаточный азот).

К этой группе веществ относятся: мочевина, мочевая кислота, аминокислоты, креатин, креатинин, аммиак, индикан, билирубин и другие соединения. Содержание остаточного азота в плазме крови

здоровых людей – 15-25 ммоль/л. Повышение содержания остаточного азота в крови наз азотемией.

В зависимости от причины, азотемия подразделяется на ретенционную и продукционную.

Ретенционная азотемия возникает при нарушении выведения продуктов азотистого обмена (в первую очередь мочевины) с мочой и характерна для недостаточности функции почек. В этом случае до 90% небелкового азота крови приходится на азот мочевины вместо 50% в норме.

Продукционная азотемия развивается при избыточном поступлении азотистых веществ в кровь вследствие усиленного распада тканевых белков (длительное голодание, сахарный диабет, тяжёлые ранения и ожоги, инфекционные заболевания).

Определение остаточного азота проводят в в безбелковом фильтрате сыворотки крови. В результате

минерализации безбелкового фильтрата при нагревании с концентрированной Н2SO4 азот всех небелковых

соединений переходит в форму (NH4)2SO4. Ионы NH4+ определяют с помощью реактива Несслера.

 Мочевина – главный конечный продукт обмена белков в организме человека. Образуется в

результате обезвреживания аммиака в печени, выводится из организма почками. Поэтому содержание

мочевины в крови снижается при заболеваниях печени и возрастает при почечной недостаточности.

 Аминокислоты – поступают в кровь при всасывании из желудочно-кишечного тракта или являются

продуктами распада тканевых белков. В крови здоровых людей среди аминокислот преобладают аланин и глутамин, которые наряду с участием в биосинтезе белков являются транспортными формами аммиака.

 Мочевая кислота – конечный продукт катаболизма пуриновых нуклеотидов. Содержание её в

крови возрастает при подагре (в результате усиленного образования) и при нарушениях функции почек (из-за недостаточного выведения).

 Креатин – синтезируется в почках и печени, в мышцах превращается в креатинфосфат – источник

энергии для процессов мышечного сокращения. При заболеваниях мышечной системы содержание креатина в крови значительно возрастает.

 Креатинин – конечный продукт азотистого обмена, образуется в результате дефосфорилирования

креатинфосфата в мышцах, выводится из организма почками. Содержание креатинина в крови снижается при заболеваниях мышечной системы, повышается при почечной недостаточности.

 Индикан – продукт обезвреживания индола, образуется в печени, выводится почками. Содержание

его в крови снижается при заболеваниях печени, повышается – при усилении процессов гниения белков в кишечнике, при заболеваниях почек.

 Билирубин (прямой и непрямой) – продукты катаболизма гемоглобина. Содержание билирубина в

крови увеличивается при желтухах: гемолитической (за счёт непрямого билирубина), обтурационной (за счёт прямого билирубина), паренхиматозной (за счёт обеих фракций).

Ферменты крови

Ферменты – это белки, которые в качестве катализаторов участвуют во всех биохимических реакциях организма.

Большинство ферментов находятся внутри клеток и выделяются в кровь только при их повреждении и разрушении. Уменьшение концентрации белков-катализаторов происходит, как правило, при нарушении их образования. Некоторые из них находятся в том или ином органе в значительно большем количестве, чем в других — это органоспецифические ферменты. Увеличение их активности в крови однозначно свидетельствует о поражении конкретного органа. Данное изменение возникает раньше, чем другие признаки заболевания, что делает анализы, связанные с ним, очень тонким и точным инструментом диагностики.

К ферментам относятся: α – амилаза, аланинаминотрансфераза (АлАТ), аспартатаминотрансфераза (АсАТ), гамма-глутамилтрансфераза (γ-ГТФ), глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (Г-6-ФДГ), креатинфосфокиназа (КФК), лактатдегидрогеназа (ЛДГ), липаза, пепсин, щелочная фосфатаза (ЩФ), кислая фосфотаза (КФ).

α-Амилаза участвует в расщеплении крахмала, гликогена и некоторых других углеводов до моно- и дисахаридов (мальтозы, глюкозы). Ею богаты слюнные и поджелудочная железы. Активность α – амилазы в крови изменяется под влиянием приема пищи: днем она выше, чем ночью.

Увеличивается активность при:

остром панкреатите и обострении хронического;
эпидемическом паротите;
«хирургических» заболеваниях, вызванных поражением органов брюшной полости (аппендицит, перитонит и т. д.);
диабетическом ацидозе;
после приема алкоголя, введения адреналина, кортикостероидов, наркотических веществ, тетрациклина;
отравлении метанолом.

Снижение отмечается при:

атрофии и фиброзе поджелудочной железы;
тиреотоксикозе;
инфаркте миокарда.

Аминотрансферазы (АлАТ и АсАТ)

АлАТ содержится в основном в печени.

Увеличивается активность при:

вирусном гепатите;
токсическом повреждении печени;
инфекционном мононуклеозе;
холестазе;
циррозе печени;
осложненном инфаркте миокарда;
лечении больных большими дозами салицилатов, фибратов.

АсАТ присутствует в миокарде и ткани скелетной мускулатуры.

Увеличивается его активность при:

мышечных дистрофиях;
инфаркте миокарда (через 4-6 часов после болевого приступа с максимальной концентрацией на 3-5 сутки);
тяжелом приступе стенокардии, тахиаритмии;
остром ревмокардите;
тромбозе легочной артерии;
токсическом поражении печени;
инфекционном мононуклеозе;
холангите;
остром алкогольном отравлении;
остром панкреатите;
амебоидных инфекциях.

Уменьшение АсТ и АлТ в сыворотке крови встречается при тяжелых поражениях печени, когда уменьшается количество клеток, синтезирующих эти ферменты (обширный некроз, цирроз).

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) –ускоряет превращение молочной кислоты в пировиноградную и наоборот. Является внутриклеточным энзимом, который содержится в почках, печени, сердце, скелетных мышцах, эритроцитах. В тканях содержатся 5 изоферментов ЛДГ.

Увеличение активности ЛДГ-1 или отношения ЛДГ-1/ЛДГ-2 отмечается при:

инфаркте миокарда; мегабластной анемии; болезнях почек.

ЛДГ-5 повышается при многих заболеваниях печени; повреждении скелетных мышц; раке.

ЛДГ-3 при тромбозе, эмболии легочной артерии; почечных заболеваниях, сердечно-легочной недостаточности.

ЛДГ-4 и 5 повышается при нарушении кровообращения, которое связано с сердечной недостаточностью, поражениях паренхимы печени, повреждениях скелетных мышц.

Креатинфосфокиназа (КФК) – принимает участие в реакциях энергообразования и содержится в наибольшом количестве в сердечной и скелетной мускулатуре. Чаще всего анализ на этот белок проводят при инфаркте миокарда, т.к. он очень чувствителен и специфичен.

Увеличение активности креатинкиназы в крови отмечается при:

инфаркте миокарда (важнейший диагностический признак);
аритмии сердца, прогрессирующей мышечной дистрофии;
после тяжелой физической нагрузки, при напряжении мышц (беге);
внутримышечных инъекциях лекарственных средств (особенно наркотических и обезболивающих);
снижении функции щитовидной железы (гипотиреозе);
нарушении мозгового кровообращения, инсульте;
острой алкогольной интоксикации;
шизофрении, маниакально-депрессивном психозе, эпилепсии;
травмах головы.

Снижается при тиреотоксикозе.

Липаза (панкреатическая) синтезируется поджелудочной железой и принимает участие в расщеплении нейтральных жиров. Ее изменение при заболеваниях поджелудочной железы аналогично изменению α-амилазы, однако одновременное определение этих ферментов позволяет диагностировать поражение поджелудочной железы с тонностью до 98%.

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – участвует в минеральном (фосфорно-кальциевом) обмене, но проявляет максимальную активность в щелочной среде. Содержится в большом количестве в стенках желчных протоков печени, костях, слизистой оболочке кишечника, плаценте, почках. Этот белок является биохимическим маркером кальциево-фосфорного обмена в костной ткани, скрининговым тестом остеопороза.

Увеличение ЩФ отмечается при:

заболеваниях печени, сопровождающихся холестазом;
механической желтухе;
злокачественных заболеваниях костей, остеомаляции;
рахите;
инфекционном мононуклеозе;
диффузном токсическом зобе, ограниченной склеродермии;
раке гепатодуоденальной зоны, циррозе печени.

Уменьшение отмечается при:

снижении функции щитовидной железы (гипотиреозе);
старческом остеопорозе;
выраженной анемии;
цинге, гиповитаминозе С и Д.

Кислая фосфотаза (КФ) – участвует в реакциях обмена ионов фосфорной кислоты. Наибольшее содержание обнаруживается в предстательной железе, что используется как очень чувствительный и специфичный показатель ее патологии. Также содержится в эритроцитах, тромбоцитах, почках, селезенке.

Увеличение активности КФ отмечается при раке предстательной железы, заболеваниях почек, гепатобилиарной системы, ревматизме, пневмонии, бронхите, мегалобластной анемии, остеопорозе и др. Ложноположительные результаты могут наблюдаться при катетеризации мочевого пузыря, обследовании и биопсии предстательной железы, поэтому анализы необходимо проводить через 2 дня после этих манипуляций.

Уменьшение КФ выявлено при тромбоцитопениях.

Гамма-глутамилтрансфераза (γ-ГТФ) задействована в превращениях аминокислот и пептидов, используется для диагностики заболеваний печени и желчных путей.

Увеличение ГГТ отмечается при остром гепатите и обострении хронического, печеночной коме, механической желтухе, острой интоксикации. При нормальной активности γ-ГТФ вероятность заболевания печени очень мала.

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (Г-6-ФДГ) принимает участие в процессах окисления глюкозы. Используется в основном для выявления наследственных заболеваний, связанных с дефицитом этого белка-катализатора, отсутствие которого приводит к гемолизу.

Пепсин – основной фермент желудочного сока, секретируется в виде пепсиногена.

Повышение его уровня отмечается при усиленной секреции желудочного сока, утолщении стенок желудка, язве 12-перстной кишки, опухоли поджелудочной железы.

Снижение пепсиногена отмечается при атрофическом гастрите, опухолях желудка, болезни Аддисона.

Ферменты

Ферменты – специфические белки, выполняющие в организме роль биологических катализаторов. Ферменты содержатся во всех клетках организма, где их концентрация значительно выше, чем в плазме крови.

Нормальные уровни активности ферментов в сыворотке крови отражают соотношение между биосинтезом и высвобождением ферментов, а также их клиренсом из кровотока.

Исследование уровня ферментов в клинической практике применяется для решения следующих задач:

установление диагноза;
проведение дифференциальной диагностики;
оценка динамики течения болезни;
определение эффективности лечения и степени выздоровления.

В Клинико-диагностической лаборатории выполняется определение сывороточной активности следующих ферментов:

Амилаза

Амилаза – фермент, осуществляющий расщепление полисахаридов. Наиболее богаты этим ферментом поджелудочная и слюнные железы. Определение активности амилазы имеет важное значение в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Повышение активности амилазы в сыворотке крови в 2 и более раз должно расцениваться как симптом поражения поджелудочной железы. Большей информативностью о функции поджелудочной железы обладает определение активности амилазы в моче.

Амилаза панкреатическая

Панкреатическая амилаза – это биологически активное вещество, участвующее в процессе метаболизма углеводов. В организме человека большая ее часть вырабатывается поджелудочной железой.

В случае заболевания поджелудочной железы или блокировки протока между нею и двенадцатиперстной кишкой амилаза панкреатическая начинает выделяться в кровь, свидетельствуя об имеющемся существенном неблагополучии в состоянии этого важного пищеварительного органа.

Липаза

Липаза — водорастворимый фермент, который катализирует гидролиз нерастворимых эстеров-липидных субстратов, помогая переваривать, растворять и фракционировать жиры.

Липаза вместе с желчью расщепляет жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в энергию теплопродукции.

АСТ – аспартатаминотрансфераза

АСТ – аспартатаминотрансфераза – фермент, широко распространенный в тканях человека (сердце, печень, скелетная мускулатура, почки, легкие и т.д.).

Активность АСТ в крови повышается при ряде заболеваний, особенно при поражении органов и тканей, богатых этим ферментом.

Наиболее резкие изменения в активности АСТ наблюдают при поражении сердечной мышцы. АСТ также повышается при остром гепатите и других тяжелых поражениях клеток печени.

АЛТ – аланинаминотрансфераза

АЛТ – аланинаминотрансфераза – фермент, содержащийся в скелетных мышцах, печени, сердце. В миокарде его значительно меньше, чем АСТ. Самых больших концентраций АЛТ достигает в печени.

В клинической практике широко применяется одновременное определение в крови активности АСТ и АЛТ; оно несет гораздо больше информации о локализации и глубине поражения, активности патологического процесса; позволяет прогнозировать исход заболевания.

ЩФ – Щелочная фосфатаза

ЩФ – щелочная фосфатаза – широко распространена в тканях человека, особенно в слизистой оболочке кишечника, остеобластах, стенках желчных протоков печени. Увеличение активности ЩФ сопровождает рахит любой этиологии, костные изменения, связанные с гиперпаратиреозом.

Быстро растет активность фермента при остеогенной саркоме, метастазах рака в кости, миеломной болезни, лимфогранулематозе с поражением костей.

Значительное увеличение активности ЩФ наблюдается при холестазе. Повышение ее наблюдается у 90% больных первичным раком печени и при метастазах в печень. Резко возрастает ее активность при отравлениях алкоголем на фоне хронического алкоголизма. Она может повышаться при лекарственных назначениях, проявляющих гепатотоксический эффект.

ГГТ – гамма-глутамилтранспептидаза

ГГТ – гамма-глутамилтранспептидаза – обнаружена в печени, поджелудочной железе, почках.

В других тканях – в небольших количествах. Изменение ее активности в сыворотке имеет большое диагностическое значение при заболеваниях печени и гепатобилиарного тракта. Этот фермент более чувствителен к нарушениям в клетках печени, чем АЛТ, АСТ, ЩФ и т.д.

ЛДГ – общая лактатдегидрогеназа.

ЛДГ – общая лактатдегидрогеназа – наибольшая активность обнаружена в почках, миокарде, скелетной мускулатуре и печени. В физиологических условиях повышенная активность ЛДГ наблюдается у беременных, у лиц после интенсивной физической нагрузки.

Из патологических состояний повышение активности ЛДГ вызывают инфаркт миокарда, застойные явления в печени, инфаркт легкого, миопатии, карциномы печени или метастазы рака в печень, мегалобластная и гемолитическая анемия, острые и обострение хронических заболеваний почек.